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蛋白质折叠的统计热力学基础 ----- 非共价作用的统计热力学原理

孙卫涛

孙卫涛. 蛋白质折叠的统计热力学基础 ----- 非共价作用的统计热力学原理[J]. 力学进展, 2011, 41(4): 427-446. doi: 10.6052/1000-0992-2011-4-lxjzJ2010-107
引用本文: 孙卫涛. 蛋白质折叠的统计热力学基础 ----- 非共价作用的统计热力学原理[J]. 力学进展, 2011, 41(4): 427-446. doi: 10.6052/1000-0992-2011-4-lxjzJ2010-107
Sun Weitao. Statistical thermodynamics foundations of protein folding ------mechanism of non-covalent interactions[J]. Advances in Mechanics, 2011, 41(4): 427-446. doi: 10.6052/1000-0992-2011-4-lxjzJ2010-107
Citation: Sun Weitao. Statistical thermodynamics foundations of protein folding ------mechanism of non-covalent interactions[J]. Advances in Mechanics, 2011, 41(4): 427-446. doi: 10.6052/1000-0992-2011-4-lxjzJ2010-107

蛋白质折叠的统计热力学基础 ----- 非共价作用的统计热力学原理

doi: 10.6052/1000-0992-2011-4-lxjzJ2010-107
详细信息
    通讯作者:

    孙卫涛

Statistical thermodynamics foundations of protein folding ------mechanism of non-covalent interactions

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    Corresponding author: Sun Weitao
  • 摘要:

    蛋白质折叠是一个复杂的物理、化学和生物过程,涉及热力学、统计力学、高分子动力学等多个领域的相关知识,单独从宏观或微观角度出发,试图建立蛋白折叠物理模型,都面临着巨大的困难. 统计热力学方法是研究蛋白质分子运动规律的重要途径,本文从溶液环境下蛋白质折叠的非共价作用出发,介绍了疏水作用、氢键、静电力和范德华力的统计热力学机理,并探讨了这些作用力对蛋白质结构稳定性的影响.通过深入理解微观结构相互作用与系统熵、焓、自由能之间关系,有助于我们发展蛋白质折叠的统计热力学理论,进而为蛋白质结构宏观热力学研究提供重要的微观统计力学机理.

     

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出版历程
  • 收稿日期:  2010-09-17
  • 修回日期:  2011-06-03
  • 刊出日期:  2011-07-25

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